血红蛋白是一种结合蛋白分子量64000由珠蛋白和血红素构成血红素由原卟啉与亚铁原子组成每一个珠蛋白分子有二对肽链一对是α链由141个氨基酸残基构成含较多组氨酸其中α87位(即F8)组氨酸与血红素铁的结合在运氧中具重要生理作用另一对是非α链有β、γ、δ、ξ(结构与α链相似)及ε5种;
后2种与α链、γ-链分别组成胚胎早期(妊娠3月以内)血红蛋白、HbGower-1(ζ2ε2)、HbGower-2(α2ε2)、HbPortland(ζ2γ2)β链含146个氨基酸残基、β93半胱氨酸易被氧化产生混合二硫化物及其它硫醚类物质可降低血红蛋白稳定性δ链亦由146个氨基酸残基组成仅10个氨基酸与β链不同由于δ链中第22位丙氨酸置换了β22谷氨酸第116位精氨酸置换了β116组氨酸因此δ链的正电荷大于β链HbA2(α2δ2)等电点升高电泳时靠近负极γ链虽由146个氨基酸组成但与β链有39个氨基酸不同且含有4个异亮氨酸为α、β与δ链所缺如因此可用分析异亮氨酸方法以测定HbF(α2γ2)含量正常人有二种γ链、Gr-r136为甘氨酸Ar-r136为丙氨酸说明控制γ链生物合成的基因位点不止一个初生时Gr与Ar的比例是3∶1儿童和成人二者之比为2∶3每一条肽链和一个血红素连接构成一个血红蛋白单体人类血红蛋白是由二对(4条)血红蛋白单体聚合而成的四聚体不同类型的血红蛋白珠蛋白结构略有不同但血红素均相同